Ursachen

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Bei ML II und ML III ist ein Enzym, die Phosphotransferase, defekt. Die Phosphotransferase ist an der Markierung von lysosomalen Enzymen mit Mannose-6-Phosphat (Man6P)-Resten beteiligt. Diese Man6P-Reste sind für die Bindung an Rezeptoren verantwortlich, die für den Transport der Enzme zum Lysosom sorgen. Wenn lysosomale Enzyme keine oder nur wenige Man6P-Reste tragen, weil die Phosphotransferase defekt ist, können die lysosomalen Enzyme nicht an ihre Rezeptoren binden und werden nicht zum Lysosom, sondern von den Zellen falsch nach außen abgegeben (sezerniert). Das Fehlen lysosomaler Enzyme in den Zellen (z.B. Haut-Fibroblasten) und der Anstieg sezernierter Enzyme im Serum sind einfach zu bestimmende Kriterien zur Diagnostik der Mukolipidose-Erkrankung.

Die Phosphotransferase ist aus 3 Untereinheiten zusammengesetzt, die von zwei verschiedenen Genen gebildet werden. Das Gen, das die alpha- und beta-Untereinheit bildet, ist bei Patienten mit ML II betroffen (ML II alpha/beta), während bei ML III Patienten das Gen der gamma-Untereinheit Mutationen (Fehler im Gen; Fehler in der Abfolge (Sequenz) der Grundbausteine (Basen) eines Gens) trägt (ML III gamma). Es gibt noch eine dritte Gruppe von Patienten, die von den klinischen Symptomen den ML III gamma-Patienten ähneln, aber den Defekt im alpha/beta-Gen enthalten (ML III alpha/beta). Patienten mit ML II sind schwerer betroffen als ML III-Patienten.

 

Melanie Merkl (Stoffwechselzentrum München), Sabrina Asbrock (Gesellschaft für MPS e. V.), Nicole Muschol (UKE Hamburg), Thomas Braulke (UKE Hamburg), Elke Miebach (Villa  Metabolica Mainz), Bettina Wildi (Gesellschaft für MPS e. V.)

Für den Bereich Physiotherapie:

Christine Wurlitzer (ehem. Kinderrehazentrum Usedom)
Dr. Bianca Link (Kinderspital Zürich)

Wiss. Berater:
Prof. Dr. Michael Beck,
Prof. Bertram Pontz (Stoffwechselzentrum München)

Letztes Update: 2009


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